[صفحه اصلی ]   [Archive] [ English ]  
:: درباره نشريه :: صفحه اصلي :: آخرين شماره :: جستجو :: ثبت نام :: ارسال مقاله :: تماس با ما ::
بخش‌های اصلی
صفحه اصلی::
اطلاعات نشریه::
آرشیو مجله و مقالات::
نمایه ها::
برای نویسندگان::
هزینه چاپ::
برای داوران::
ثبت نام و اشتراک::
تماس با ما::
تسهیلات پایگاه::
سیاست های نشریه ::
بیانیه اخلاقی::
ثبت شکایت::
::
Citation Indices from GS

Citation Indices from GS

AllSince 2019
Citations62733583
h-index2719
i10-index18478
..
جستجو در پایگاه

جستجوی پیشرفته
..
دریافت اطلاعات پایگاه
نشانی پست الکترونیک خود را برای دریافت اطلاعات و اخبار پایگاه، در کادر زیر وارد کنید.
..
ثبت شده در

AWT IMAGE

AWT IMAGE

..
:: دوره 14، شماره 4 - ( 10-1385 ) ::
جلد 14 شماره 4 صفحات 41-37 برگشت به فهرست نسخه ها
مطالعه الکتروشیمیایی اتصال ماده فعال سطحی هگزا دسیل پیریدینیوم برماید ( HPB) به آلبومین سرم انسانی
مصطفی رضایی طاویرانی*
چکیده:   (16852 مشاهده)
چکیده مقدمه: آلبومین سرم انسانی (HSA)، پروتئینی تک زنجیره است که نقش عمده ای در حفظ فشار اسمزی پلاسما ایفا می کند. سطح این پروتئین پوشیده از تعدادی بار الکتریکی منفی خنثی نشده می باشد و نقش مهمی در حمل اسیدهای چرب، بسیاری از کاتیون ها، داروها و هورمون ها در خون ایفا می کند. در این بررسی اتصال ماده فعال سطحی هگزادسیل پیریدینیوم به آلبومین سرم انسانی مورد مطالعه قرار گرفت. مواد و روش ها : آلبومین سرم انسانی از شرکت سیگما تهیه و بقیه مواد با درجه خلوص بالا از شرکت مرک تهیه شده و با استفاده از بافر فسفات در 7 pH=از طریق طیف سنجی CD در ناحیه دور UV و نیز پتانسیومتری در دماهای oC 37 و oC 42 خواص ساختاری و عملکردی HSA مطالعه گردید. یافته های پژوهش: طیف های CD ناحیه دور در دماهای oC 37 و oC 42 تهیه گردیدند که اختلاف قابل ملاحظه ای با هم دیگر دارند، نمودارهای ایزوترم پیوندی در دماهای oC 37 و oC 42 و نیز نمودارهای اسکادچارد در همین دماها ترسیم شدند. نتیجه گیری نهایی : افزایش 5 درجه سانتیگراد دما از oC37 به oC 42 طیف CD مربوط به HSA را تغییر می‌دهد و یا به عبارتی ساختار دوم پروتئینی را دچار تغییر مـی نماید. بنابر همین یافته انجام آزمایش اتصال HPB در oC 37 و oC 42 انجام گردید که یافته ها نشان دادند که عملکرد HSA (تمایل به اتصال لیگاند) نیز در اثر تغییر دما ، تغییر کرده و تمایل HSA برای اتصال کاتیون ها کاهش یافته است. نمودارهای اسکادچارد ترسیم شده نیز این یافته ها را تأیید کرد . می توان چنین نتیجه گرفت که در دمای oC 42 نسبت به دمای oC 37 تمایل HSA به کاتیون ها کاهش می یابد و در نتیجه از تعداد ذرات موجود در خون کاسته می‌شود و سرانجام فشار اسمزی خون کاسته می‌شود. کاهش فشار اسمزی خون در oC 42 سبب خروج آب خون از بدن و کاهش توأم دمای بدن می‌شود.
واژه‌های کلیدی: آلبومین سرم انسانی، هگزادسیل پیریدینیوم برماید، دما
متن کامل [PDF 393 kb]   (5551 دریافت)    
نوع مطالعه: پژوهشي | موضوع مقاله: عمومى
دریافت: 1387/11/8 | پذیرش: 1394/2/1 | انتشار: 1394/2/1
ارسال نظر درباره این مقاله
نام کاربری یا پست الکترونیک شما:

CAPTCHA


XML   English Abstract   Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Electrochemical study of Activated HpB binding to Human Serum Albumin. J. Ilam Uni. Med. Sci. 2007; 14 (4) :37-41
URL: http://sjimu.medilam.ac.ir/article-1-57-fa.html

رضایی طاویرانی مصطفی. مطالعه الکتروشیمیایی اتصال ماده فعال سطحی هگزا دسیل پیریدینیوم برماید ( HPB) به آلبومین سرم انسانی. مجله دانشگاه علوم پزشکی ایلام. 1385; 14 (4) :37-41

URL: http://sjimu.medilam.ac.ir/article-1-57-fa.html



بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.
دوره 14، شماره 4 - ( 10-1385 ) برگشت به فهرست نسخه ها
مجله دانشگاه علوم پزشکی ایلام Journal of Ilam University of Medical Sciences
Persian site map - English site map - Created in 0.15 seconds with 41 queries by YEKTAWEB 4643