fa مطالعه الکتروشیمیایی اتصال ماده فعال سطحی هگزا دسیل پیریدینیوم برماید ( HPB) به آلبومین سرم انسانی عمومى General پژوهشي Research چکیده مقدمه: آلبومین سرم انسانی (HSA)، پروتئینی تک زنجیره است که نقش عمده ای در حفظ فشار اسمزی پلاسما ایفا می کند. سطح این پروتئین پوشیده از تعدادی بار الکتریکی منفی خنثی نشده می باشد و نقش مهمی در حمل اسیدهای چرب، بسیاری از کاتیون ها، داروها و هورمون ها در خون ایفا می کند. در این بررسی اتصال ماده فعال سطحی هگزادسیل پیریدینیوم به آلبومین سرم انسانی مورد مطالعه قرار گرفت. مواد و روش ها : آلبومین سرم انسانی از شرکت سیگما تهیه و بقیه مواد با درجه خلوص بالا از شرکت مرک تهیه شده و با استفاده از بافر فسفات در 7 pH=از طریق طیف سنجی CD در ناحیه دور UV و نیز پتانسیومتری در دماهای oC 37 و oC 42 خواص ساختاری و عملکردی HSA مطالعه گردید. یافته های پژوهش: طیف های CD ناحیه دور در دماهای oC 37 و oC 42 تهیه گردیدند که اختلاف قابل ملاحظه ای با هم دیگر دارند، نمودارهای ایزوترم پیوندی در دماهای oC 37 و oC 42 و نیز نمودارهای اسکادچارد در همین دماها ترسیم شدند. نتیجه گیری نهایی : افزایش 5 درجه سانتیگراد دما از oC37 به oC 42 طیف CD مربوط به HSA را تغییر می‌دهد و یا به عبارتی ساختار دوم پروتئینی را دچار تغییر مـی نماید. بنابر همین یافته انجام آزمایش اتصال HPB در oC 37 و oC 42 انجام گردید که یافته ها نشان دادند که عملکرد HSA (تمایل به اتصال لیگاند) نیز در اثر تغییر دما ، تغییر کرده و تمایل HSA برای اتصال کاتیون ها کاهش یافته است. نمودارهای اسکادچارد ترسیم شده نیز این یافته ها را تأیید کرد . می توان چنین نتیجه گرفت که در دمای oC 42 نسبت به دمای oC 37 تمایل HSA به کاتیون ها کاهش می یابد و در نتیجه از تعداد ذرات موجود در خون کاسته می‌شود و سرانجام فشار اسمزی خون کاسته می‌شود. کاهش فشار اسمزی خون در oC 42 سبب خروج آب خون از بدن و کاهش توأم دمای بدن می‌شود. Abstract Introduction: Human serum Albumin (HSA) is a single strand protein that plays a major role in the maintenance of plasma oncotic pressure. Surface of this protein is covered with unneutralized negative charges and has an important role in the transfer of some drugs , fatty acids , cations and hormones in the blood . Materials & Methods: HAS (Hexadesyl pridinium bromide ) was purchased from Sigma company and the other reagents were recieved from Merck Co. UsingPhosphate buffer in pH=7 for all experiments through CD- spectrophotometer (model Jasco) secondary structure changes in the protein were observed. The ligand binding of HSA- HPB interaction was studied by fluke potentiaometer. HSA concentration in all experiments was 0.2 mg/ml. Results: HSA CD spectra in the far – UV region were obtained at 370C and 420C . The binding isotherms and also scadchard curves for HAS-HPB interaction at 370C and 420C were drawn and discussed . Conclusion: Rising temperature from 370C up to 420C proved a considerable effect on the structural aspects of HSA. HSA- HPB interaction depends on the temperature so the affinity of HSA for HPB binding reduces as temperature increases to 420C from 370C . Therefore, the amounts of negative charges on the surface of HSA at the 420C are less then those at 370C and leads to the decrement of blood oncotic pressure. This effect expresses the considerable effect of HSA on the moderation of fever on the body. آلبومین سرم انسانی, هگزادسیل پیریدینیوم برماید, دما Human Serum Albumin, Hexadesyl Pridinium Bromide, Tempreture. 37 41 http://sjimu.medilam.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-1-53&slc_lang=fa&sid=1 ... مصطفی رضایی طاویرانی 9600319475328460019611 9600319475328460019611 Yes