fa بررسی اثر گلوکز بر ساختار آلبومین سرم انسانی میکروب شناسی پزشکی Medical microbiology پژوهشي Research مقدمه: با توجه به نقش حیاتی آلبومین سرم انسانی در بدن انسان، مطالعه و بررسی این پروتئین دارای اهمیت است. یکی از ویژگی های شاخص این مولکول در برقراری اتصالات لیگاندی است که در این مطالعه، این ویژگی با بکارگیری سورفاکتانت سدیم دودسیل سولفات به عنوان لیگاند تحت شرایط دمایی نرمال و پاتولوژیک در غلظت های نرمال و دیابتی قند مورد بررسی قرار گرفته است. مواد و روش ها: در این مطالعه از روش طیف سنجی فرابنفش برای آنالیز آلبومین سرم انسانی در غلظت های مختلف گلوکز در شرایط غلظت نرمال، بحرانی و دیابتی با حضور سورفاکتانت آنیونی سدیم دودسیل سولفات با غلظت های 2، 5/1، 1، 5/0 میلی مولار به عنوان معیاری برای سنجش اتصالات لیگاندی در شرایط نرمال دمایی و تب در نظر گرفته شد. یافته های پژوهش: پروتئین آلبومین سرم انسانی در حضور غلظت های مختلف قند در دمای 42 درجه سانتی گراد دچار تغییرات ساختاری می شود. غلظت 400 میلی گرم بر دسی لیتر گلوکز موثرترین عامل نسبت به سایر غلظت های گلوکز در تغییر ساختار آلبومین است. بحث و نتیجه گیری: در این مطالعه علاوه بر این که نشان داده شد در حضور غلظت نرمال(فیزیولوژیک) قند تب می تواند ساختار آلبومین را دستخوش تغییر نماید، مشخص شد که غلظت های بالای گلوکز(شرایط حاد دیابتی) تاثیرات شدیدی بر ساختار و عملکرد آلبومین دارد. Introduction: Given the importance of human serum albumin, evaluation of the protein is invaluable. One of the characteristics of the protein is to create ligand bindings. The trait was assessed by application of the surfactant, sodium dodecyl sulfate (SDS), as a ligand under normal and pathologic temperatures and normal and diabetic concentration of glucose. Material & Methods: UV spectroscopy was the method used in this experiment. Human Serum albumin was evaluated in the presence of different concentrations of glucose and the following conditions: SDS at the conce-ntrations, 2, 1.5, 1, and 0.5mM as indices for ligand binding assay, and normal and fever temperatures. Findings: The high temperature 42°C and different concentrations of glucose created structural changes in albumin. This effect was more significant at 400 mg/dl conce-ntration of glucose. Discussion & Conclusion: Human Serum Albumin structure was highly affected by increment of temperate which was more evident in diabetic condition. آلبومین سرم انسانی، اتصالات لیگاندی، تعییرات ساختاری، سدیم دودسیل سولفات(SDS)، طیف سنجی فرابنفش، دیابت Human serum albumin, ligand binding, conformation changes, sodium dod-ecyl Sulfate (SDS), UV spectroscopy, dia-betes 274 280 http://sjimu.medilam.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-220-205&slc_lang=fa&sid=1 m zamanian azodi مونا زمانیان عضدی 9600319475328460011915 9600319475328460011915 No s gilanchi سمیرا گیلانچی samira.guilanchi@gmail.com 9600319475328460011916 9600319475328460011916 Yes p amini gram پونه امینی گرام 9600319475328460011917 9600319475328460011917 No s hajhosaini سعیده حاج حسینی 9600319475328460011918 9600319475328460011918 No k haghani کریمه حقانی 9600319475328460011919 9600319475328460011919 No