---

چکیده مقدمه: آنزیم فسفاتیدات فسفوهیدرولاز (PAP) تبدیل اسید فسفاتیدیک به دی‌آسیل گلیسرول و فسفات را کاتالیز می‌کند. این آنزیم در کبد موش صحرایی دارای دو فرم می‌باشد. یک فرم سیتوزولی (PAP۱) در متابولیسم گلیسرولیپیدها نقش داشته و برای فعالیت نیازمند یون Mg۲+ می‌باشد. فرم دیگر آن(PAP۲) غشایی است که در Signal transduction دخیل است و جهت فعالیت خود نیازی به یون Mg۲+ ندارد. PAP۲ دارای دو ایزوفرم PAP۲a و PAP۲b می‌باشد. اطلاعات محدودی پیرامون خواص آنزیمولوژیکی، مکانیسم عمل PAP۲ و علت عدم نیاز آن به Mg۲+ نسبت به PAP۱ وجود دارد. در تحقیقات انجام گرفته بر روی این آنزیم همواره خصوصیات سوبسترای متفاوت آن از نظر دور مانده است. به همین دلیل اهداف این تحقیق برروی فعالیت آنزیم و چگونگی پاسخ‌های آن به برخی از عوامل از جمله Mg۲+، علت عدم نیازمندی آن به Mg۲+ و تاثیر ساختارشکن‌های اوره و گوانیدین هیدروکلراید بر فعالیت آنزیم از دیدگاه سوبسترای آن می‌باشد. مواد و روشها: آنزیم غشایی PAP۲b طی چندین مرحله کروماتوگرافی از کبد موش صحرایی تخلیص گردید. تمایل آنزیم PAP۲b در مصرف فرم‌های (Lamellar)La و (Hexagonal)HII سوبسترای فسفاتیدات در حضور غلظت‌های مختلف تریتون X-۱۰۰ بررسی شد. تاثیر زمان و اثر ساختارشکن‌های مذکور بر روند تبدیل فرم La به HIIفسفـاتیدات بررسی شد. مقدار فرم La به روش هضم فسفولیپیدی در حضور ساختارشکن ها و غلظت‌های مختلف یون Mg۲+ بررسی شد. یافته‌های پژوهش: PAP۲b فرم La سوبسترا را مصرف می‌کند. ساختار شکن‌های اوره و گوانیدین هیدروکلراید با ابقاء فرم La باعث افزایش فعالیت آنزیم گردیدند. نتایج حاصل از هضم فسفولیپیدی نیز حاکی از ابقاء فرم La فسفاتیدات در حضور ساختارشکن‌های مذکور بود. روند تبدیل فرم La به HIIدر محیط فاقد تریتون ۱۰۰-X نسبت به محیط ‌حاوی تریتون ۱۰۰- X سریعتر صورت گرفت. نتیجه‌گیری نهایی: PAP۲b فرم La فسفاتیدات را مصرف می‌کند و لذا هر عاملی که باعث تسهیل روند تبدیل فرم La به HIIگردد باعث کاهش فعالیت آنزیم می‌گردد و برعکس، عواملی مثل ساختارشکن‌های اوره و گوانیدین هیدروکلراید بعلت ابقاء فرم La باعث افزایش فعالیت آنزیم می‌گردند. چون یون Mg۲+ باعث تسهیل ایجاد فرم HII سوبسترا می شود و آنزیم نیاز به فرم La سوبسترا دارد لذا می‌توان نتیجه گرفت که نه تنها آنزیم نیازی به یون Mg۲+ ندارد بلکه توسط آن مهار می‌گردد.