[صفحه اصلی ]   [Archive] [ English ]  
:: درباره نشريه :: صفحه اصلي :: آخرين شماره :: جستجو :: ثبت نام :: ارسال مقاله :: تماس با ما ::
:: دوره 29، شماره 4 - ( 8-1400 ) ::
جلد 29 شماره 4 صفحات 73-60 برگشت به فهرست نسخه ها
مقایسۀ خاصیت ضدمیکروبی و سمیت پپتید S3 طبیعی با منشأ خرچنگ نعل‌اسبی، با موتانت های حاصل از آن
صادق رضایی1 ، شاهین حدادیان* 2، رمضانعلی خاوری نژاد1، داریوش نوروزیان3
1- گروه زیست‌شناسی، دانشگاه آزاد اسلامی، واحد علوم و تحقیقات، تهران، ایران
2- گروه نانو بیوتکنولوژی، گروه تحقیقات فناوری‌های نوین، انستیتو پاستور ایران، تهران، ایران ، hadadian@yahoo.com
3- گروه نانو بیوتکنولوژی، گروه تحقیقات فناوری‌های نوین، انستیتو پاستور ایران، تهران، ایران
چکیده:   (761 مشاهده)
مقدمه: پپتیدهای ضدمیکروبی (AMP) ترکیباتی با خاصیت ضدمیکروبی هستند که به سبب ظهور مقاومت باکتری‌های بیماری‌زا به آنتی‌بیوتیک‌ها، مطالعه و بررسی می‌شوند. در مطالعۀ حاضر، آثار سمیت و ضدمیکروبی دو پپتید مونومری S3 طبیعی به‌عنوان استاندارد و S∆3 با هیبرید S3- S∆3 و تترامر S3 بررسی و مقایسه گردید.
مواد و روش ها: هیبرید پروتئینی (S∆3S3-2mer-GS) S3- S∆3 و پروتئین تترامر S3 (S3-4mer-GS) در باکتری E.coli. BL21 (DE3) بیان شدند؛ سپس وجود پپتیدهای موتانت تأیید و فعالیت ضدمیکروبی آن‌ها با مونومرهای S3 و S∆3 مطالعه گردید. درنهایت، سمیت تترامر و هیبرید ساخته‌شده روی ردۀ سلولی MDA-MB-231 ارزیابی و مقایسه شد.
یافته‌ها: در بیان پروتئین نوترکیب، افزایش بار مثبت در پروتئین هیبرید برای باکتری میزبان اثر سمیت ایجاد نمی‌کند. میزان سمیت هیبرید در مقایسه با تترامر برای سلول‌های یوکاریوتی افزایش کمی داشت؛ اما در غلظت فعال این پروتئین، این افزایش ناچیز بود. میزان بقای سلولی در مورد هیبرید از S3 و SΔ3 کمتر است؛ اما میزان بقای سلولی برای هریک از توالی ها، با افزایش زمان کاهش پیدا می‌کرد. علاوه بر این، بازدارندگی رشد میکروبی هیبرید نسبت به تترامر، SΔ3 و S3 بهبود یافت.
بحث و نتیجه‌گیری: با توجه به میزان بیان مناسب و افزایش فعالیت ضدمیکروبی و سمیت سلولی اندک، پپتید هیبرید S3 هیبرید S3 و S∆3 و تترامر S3 می‌توانند به‌عنوان یک استراتژی تولید مؤثر برای به دست آوردن AMPها در نظر گرفته شوند.
 
واژه‌های کلیدی: پپتید تترامر S3، هیبرید پروتئینی S3- S∆3، خرچنگ نعل‌اسبی، فاکتور c، پپتیدهای ضدمیکروبی
متن کامل [PDF 771 kb]   (247 دریافت)    
نوع مطالعه: پژوهشي | موضوع مقاله: میکروب شناسی پزشکی
دریافت: 1400/2/14 | پذیرش: 1400/6/10 | انتشار: 1400/8/10
فهرست منابع
1. Zasloff M. Antimicrobial peptides innate immunity and the normally sterile urinary tract. J Am Soc Nephrol2007; 18:2810-6. doi.10.1681/ASN.2007050611
2. Hancock RE, Sahl HG. Antimicrobial and host defense peptides as new anti infective therapeutic strategies. Nat Biotechnol 2006; 24:1551-7. doi.10.1038/nbt1267
3. Guilhelmelli F, Vilela N, Albuquerque P, Derengowski L, Silva I, Kyaw C. Antibiotic development challenges: the various mechanisms of action of antimicrobial peptides and of bacterial resistance. Front Microbiol2013; 4:353. doi.10.3389/fmicb.2013.00353
4. Kotsianidis I, Kokkinou D, Siapati E, Miltiades P, Lamprianidou E. Identification of a chemoresistant oxidative state low leukemic subpopulation in cd34+ human acute myeloid leukemia cell cycle analysis sorted subsets were stained with Ki67. J Stem Cell Res Ther 2014;4:9. doi. 10.4172/2157-7633.100023
5. Li Y. Recombinant production of antimicrobial peptides in Escherichia coli a review. Protein Exp Pur2011; 80:260-7. doi.10.1016/j.pep.2011.08.001
6. Yusupova YR, Skripnikova VS, Kivero AD, Zakataeva NP. Expression and purification of the 5′-nucleotidase YitU from Bacillus species: its enzymatic properties and possible applications in biotechnology. Appl Microbiol Biotechnol2020; 104:2957-72. doi.10.1007/s00253-020-10428-y
7. Rao X, Hu J, Li S, Jin X, Zhang C, Cong Y, et al. Design and expression of peptide antibiotic hpab-β as tandem multimers in Escherichia coli. Peptides2005; 26:721-9. doi. 10.1016/j.peptides.2004.12.016.
8. Leptihn S, Guo L, Frecer V, Ho B, Ding JL, Wohland T. One step at a time: Action mechanism of Sushi1 antimicrobial peptide and derived molecules. Virulence 2010; 1:42-4. doi.10.4161/viru.1.1.10229
9. Chen X, Zaro JL, Shen WC. Fusion proteinlinkers property design and functionality. Adv Drug Deliver Rev2013; 65:1357-69. doi.10.1016/j.addr.2012.09.039
10. Lorenzini DM, Silva JR PI, Fogaça AC, Bulet P, Daffre S. Acanthoscurrin: a novel glycine-rich antimicrobial peptide constitutively expressed in the hemocytes of the spider Acanthoscurria gomesiana. Dev Comp Immunol 2003; 27:781-91. doi.10.1016/s0145-305x(03)00058-2
11. Sperstad SV, Haug T, Vasskog T, Stensvag K. Hyastatin a glycine rich multi domain antimicrobial peptide isolated from the spider crab hemocytes. Mol Immunol 2009; 46:2604-12. doi.10.1016/j.molimm.2009.05.002
12. Zhang SK, Song JW, Gong F, Li SB, Chang HY, Xie HM, et al. Design of an αhelical antimicrobial peptide with improved cell selective and potent anti biofilm activity. Sci Rep2016; 6:27394. doi. 10.1038/srep27394 2016
13. Sepahi M, Ahangari Cohan R, Hadadian S, Norouzian D. Effect of glutamic acid elimination substitution on the biological activities of S3 cationic amphiphilic peptides. Pre Biochem Biotechnol2020; 50:664-72. doi.10.1080/10826068.2020.1725772
14. Yin LM, Edwards MA, Li J, Yip CM, Deber CM. Roles of hydrophobicity and charge distribution of cationic antimicrobial peptides in peptide membrane interactions. J Biol Chem2012; 287:7738-45. doi.10.1074/jbc.M111.303602
15. Shang D, Li X, Sun Y, Wang C, Sun L, Wei S, et al. Design of potent, non-toxic antimicrobial agents based upon the structure of the frog skin peptide temporin1CEb from Chinese brown frog, Rana chensinensis. Chem Biol Drug Des 2012; 79:653-62. doi.10.1111/j.1747-0285.2012.01363.x
16. Baghbeheshti S, Hadadian S, Eidi A, Pishkar L, Rahimi H. Effect of flexible and rigid linkers on biological activity of recombinant tetramer variants of s3 antimicrobial peptide. Int J Pept Res Ther2021; 27:457-62. doi.10.1007/s10989-020-10095-7
17. Gasteiger E, Hoogland C, Gattiker A, Wilkins MR, Appel RD, Bairoch A. Protein identification and analysis tools on the ExPASy server. 2 th ed. Proteom Prot Handbook Totowa New Jersey Springer Publication. 2005; P. 571-607. doi.10.1385/1-59259-890-0:571.
18. Maboudi K, Hosseini SM, Sepahi M, Yaghoubi H, Hadadian S. Production of erythropoietin specific polyclonal antibodies. Iranian J Biotechnol2017; 15:50. doi. doi.org/10.15171/ijb.1413
19. Wiegand I, Hilpert K, Hancock RE. Agar and broth dilution methods to determine the minimal inhibitory concentration of antimicrobial substances. Nat Prot2008; 3:163-75. doi. 10.1038/nprot.2007.521
20. Burns KE, McCleerey TP, Thevenin D. PH selective cytotoxicity of pHLIP antimicrobial peptide conjugates. Sci Rep2016; 6:28465. doi.10.1038/srep28465
21. Cirac A, Torne M, Badosa E, Montesinos E, Salvador P, Feliu L, et al. Rational design of cyclic antimicrobial peptides based on bpc 194 and bpc198. Molecules2017; 22:1054. doi. 10.3390/molecules22071054
22. Almaaytah A, Qaoud MT, Abualhaijaa A, Albalas Q, Alzoubi KH. Hybridization and antibiotic synergism as a tool for reducing the cytotoxicity of antimicrobial peptides. Inf Drug Res2018; 11:835. doi.10.2147/IDR.S166236
23. Ding JL, Ho B. Endotoxin detection from limulus amebocyte lysate to recombinant factor c endotoxins structure. Func Rec Springer Publication.2010. P. 187-208. doi. 10.1007/978-90-481-9078-2_9.
24. Rezaei S, Hadadian S, Khavarinejad RA, Norouzian D. Recombinant tandem repeated expression of s3 and sδ3 antimicrobial peptides. Rep Biochem Mol Biol 2020; 9:348. doi. 10.29252/rbmb.9.3.348
25. Sabourin M, Tuzon CT, Fisher TS, Zakian VA. A flexible protein linker improves the function of epitope tagged proteins in Saccharomyces cerevisiae. Yeast 2007; 24:39-45. doi. 10.1002/yea.1431
26. Li P, Wohland T, Ho B, Ding JL. Perturbation of lipopolysaccharide micelles by sushi 3 antimicrobial peptide the importance of an intermolecular disulfide bond in s3 dimer for binding, disruption, and neutralization of lps. J Biol Chem2004; 279:50150-6. doi. 10.1074/jbc.M405606200
27. Yau YH, Ho B, Tan NS, Ng ML, Ding JL. High therapeutic index of factor C Sushi peptides: potent antimicrobials against Pseudomonas aeruginosa. Antimicrob Age Chemother 2001; 45:2820-5. doi.10.1128/AAC.45.10.2820-2825.2001
28. Conlon JM, Mechkarska M, Arafat K, Attoub S, Sonnevend A. Analogues of the frog skin peptide alyteserin‐2a with enhanced antimicrobial activities against Gram‐negative bacteria. J Pept Sci 2012; 18:270-5. doi.10.1002/psc.2397
29. Dathe M, Nikolenko H, Meyer J, Beyermann M, Bienert M. Optimization of the antimicrobial activity of magainin peptides by modification of charge. FEBS Lett 2001; 501:146-50. doi. 10.1016/S0014-5793(01)02648-5
30. Pal T, Sonnevend A, Galadari S, Conlon JM. Design of potent, non toxic antimicrobial agents based upon the structure of the frog skin peptide pseudin2. Regul Pept 2005; 12 :85-91. doi. 10.1016/j.regpep.2005.01.015
ارسال پیام به نویسنده مسئول

ارسال نظر درباره این مقاله
نام کاربری یا پست الکترونیک شما:

CAPTCHA



XML   English Abstract   Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Rezaei S, Hadadian S, Khavari nejad R A, Norouzian D. Comparison of Antimicrobial Properties and Toxicity of Natural S3 Peptide with Horseshoe Crab Amoebocyte Origin and its Mutants. Journal of Ilam University of Medical Sciences 2021; 29 (4) :60-73
URL: http://sjimu.medilam.ac.ir/article-1-7080-fa.html

رضایی صادق، حدادیان شاهین، خاوری نژاد رمضانعلی، نوروزیان داریوش. مقایسۀ خاصیت ضدمیکروبی و سمیت پپتید S3 طبیعی با منشأ خرچنگ نعل‌اسبی، با موتانت های حاصل از آن. مجله دانشگاه علوم پزشکی ایلام 1400; 29 (4) :73-60

URL: http://sjimu.medilam.ac.ir/article-1-7080-fa.html



بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.
دوره 29، شماره 4 - ( 8-1400 ) برگشت به فهرست نسخه ها
مجله دانشگاه علوم پزشکی ایلام Journal of Ilam University of Medical Sciences
Persian site map - English site map - Created in 0.16 seconds with 31 queries by YEKTAWEB 4541