[صفحه اصلی ]   [Archive] [ English ]  
:: درباره نشريه :: صفحه اصلي :: آخرين شماره :: جستجو :: ثبت نام :: ارسال مقاله :: تماس با ما ::
:: دوره 29، شماره 4 - ( 8-1400 ) ::
جلد 29 شماره 4 صفحات 116-103 برگشت به فهرست نسخه ها
ارزیابی تأثیر جایگزینی اسید آمینه‌هایی با بار منفی کمتر در پپتید تترامر سنتتیک S3 مشتق از آمبوسیت خرچنگ نعل‌اسبی بر خاصیت ضد باکتریایی آن
سکینه باغ بهشتی1 ، شاهین حدادیان* 2، اکرم عیدی1، لیلا پیشکار3، حمزه رحیمی4
1- گروه زیست‌شناسی، دانشگاه آزاد اسلامی، واحد علوم و تحقیقات، تهران، ایران
2- گروه نانو بیوتکنولوژی، گروه تحقیقات فناوری ‌های نوین، انستیتو پاستور ایران، تهران، ایران ، hadadian@yahoo.com
3- گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه آزاد اسلامی، واحد اسلامشهر،اسلامشهر، ایران
4- گروه پزشکی مولکولی، گروه تحقیقات فناوری‌ های نوین، انستیتو پاستور ایران، تهران، ایران
چکیده:   (871 مشاهده)
مقدمه: بررسی آثار پپتیدهای دارای خاصیت ضد‌باکتریایی می‌تواند راه را برای به‌دست آوردن آنتی‌بیوتیک‌های مؤثرتر هموار سازد. در این تحقیق، پپتید تترامر Sushi3 طراحی و بیان شد؛ سپس با پپتید تترامر Sushi3 دیگری مطالعه و مقایسه گردید که به‌منظور تغییر خواص ضدباکتریایی، اسید آمینه‌های اسپارتیک اسید و پرولین آن با اسید آمینه‌های گلیسین و سرین جایگزین شده بودند.
مواد و روش ها: ابتدا توالی‌های پپتیدی Sushi3 تترامر یادشده، طراحی و ساخته و به‌ترتیب Mer1 و Mer2 نام‌گذاری و به‌طور جداگانه در پلاسمید pET-26b(+) کلون گردید و درنهایت، به میزبان E.coli BL21(DE3)  انتقال داده شدند. پس از بیان پپتیدهای بالا، وجود پپتیدها با روش SDS-PAGE و وسترن بلات تأیید گردید؛ سپس فعالیت ضدمیکروبی Mer1 و Mer2 بررسی و مقایسه شد. درنهایت، سمیت دو تترامر ساخته‌شده بر روی ردۀ سلولی MDA-MB-231 ارزیابی و مقایسه گردید.
یافته‌ها: Mer1 و Mer2 بیان پروتئینی مشابه داشتند و اثر سمی هر دو پپتید روی ردۀ سلولی تفاوت معنا‌داری نداشت؛ اما Mer2 نسبت به Mer1 ، در غلظت‌های یکسان، آثار ضدمیکروبی مؤثرتری دارد.
بحث و نتیجه‌گیری: ارزیابی تأثیر جایگزینی اسید آمینه با بار منفی کمتر در افزایش فعالیت ضدمیکروبی پپتیدها، راهکار مناسبی است. نتایج بالا امکان طراحی و تولید پپتیدهای ضدمیکروبی علیه سویه‌های مقاوم به آنتی‌بیوتیک را به‌عنوان نسل بعدی آنتی‌بیوتیک‌ها افزایش می‌دهد.
واژه‌های کلیدی: پپتید تترامر Sushi3، خرچنگ نعل‌اسبی، فاکتور c، پپتیدهای ضدمیکروبی
متن کامل [PDF 795 kb]   (343 دریافت)    
نوع مطالعه: پژوهشي | موضوع مقاله: بیو شیمی بالینی
دریافت: 1400/1/14 | پذیرش: 1400/4/6 | انتشار: 1400/8/10
فهرست منابع
1. Kaye KS, Pogue JM. Infections Caused by Resistant Gram‐Negative Bacteria: Epidemiology and Management. Pharmacotherapy: The Journal of Human Pharmacology and Drug Therapy. 2015;35:949-62. doi.10.1002/phar.1636.
2. Jenkinez V, Ranjitha K. Phytochemical and antibacterial studies of chicory a multipurpose medicinal plant stress physiology and medicinal plant biotechnology unit. Sch Life Sci Bharathidasan Uni Nadu India2008;2:620 4.
3. Moniri R, Mosayebi Z, Movahedian AH, Mossavi GhA. Increasing trend of antimicrobial drug-resistance in Pseudomonas aeruginosa causing septicemia. Iranian J Pub Health 2006;35:58-62.
4. Evelien Berends. Role of antimicrobial peptides in human innate defense against bacteria master program Infection and Immunity. Msc Thes Uni Med Cent Utrech Heidelberglaan2010;1-70.
5. Guilhelmell N, Vilel F. Antibiotic development challenges the various mechanisms of action of antimicrobial peptides and of bacterial resistance. Front Microbiol2013; 4:353. doi. 10.3389/fmicb.2013.00353.
6. Engler AC, Wiradharma N, Ong ZY, Coady DJ, Hedrick JL, Yang YY. Emerging trends in macromolecular antimicrobials to fight multi drug resistant infections. Nan Tod2012;7:201-22. doi. 10.1016/j.nantod.2012.04.003.
7. Maisetta G, Grassi L, Di Luca M, Bombardelli S, Medici C, Brancatisano FL, et al. Anti biofilm properties of the antimicrobial peptide temporin 1Tb and its ability, in combination with EDTA, to eradicate Staphylococcus epidermidis biofilms on silicone catheters. Biofouling 2016;32 :787-800. doi. 10.1080/08927014.2016.1194401.
8. Mansour SC, Hancock RE. Peptide idr1018 modulating the immune system and targeting bacterial biofilms to treat antibioticresistant bacterial infections. J Pept Sci 2015;21:323-9. doi. 10.1002/psc.2708.
9. Li Y. Recombinant production of antimicrobial peptides in Escherichia coli a review. Protein Exp Pur2011;80:260-7. doi.10.1016/j.pep.2011.08.001.
10. Ding J L, Ho B. inventors; Google Patents, assignee. Sushi peptide multimer patent. 2010;US7763704B2.
11. Leptihn S, Guo L, Frecer V, Ho B, Ding J L, Wohland T. One step at a time action mechanism of Sushi1 antimicrobial peptide and derived molecules. Virulence 2010;1:42-4. doi.10.4161/viru.1.1.10229.
12. Asoodeh A, Zardini H Z, J C. Identification and characterization of two novel antimicrobial peptides, temporin‐Ra and temporin Rb from skin secretions of the marsh frog rana ridibunda. J Pept Sci2012; 18:10-6. doi.10.1002/psc.1409.
13. Přistoupil TI, Kramlova M, Štěrbíková J. On the mechanism of adsorption of proteins to nitrocellulose in membrane chromatography. J Chromatograph1969; 42:367-75. doi.10.1016/S0021-9673(01)80636-1.
14. Tang RH, Li M, Liu LN, Zhang SF, Alam N, You M, Ni YH, Li ZD. Chitosan modified nitrocellulose membrane for paper based point of care testing. Cellulose2020;27:3835-46. doi.10.1007/s10570-020-03031-x.
15. Wiegand I, Hilpert K, Hancock RE. Agar and broth dilution methods to determine the minimal inhibitory concentration of antimicrobial substances. Nature Prot 2008 ;3:163-75. doi. 10.1038/nprot.2007.521.
16. Markossian S, Grossman A, Brimacombe K, Arkin M, Auld D, Austin CP, et al. Assay guidance manual bethesda. 1th ed. Comp National Cent Adv Trans Sci Publication. 2004;P.33-86.
17. Ding JL, Li P, Ho B. The Sushi peptides structural characterization and mode of action against Gram negative bacteria. Cell Mol Life Sci2008;65:1202-19. doi.10.1007/s00018-008-7456-0.
18. Leptihn S, Guo L, Frecer V, Ho B, Ding JL, Wohland T. One step at a time: Action mechanism of Sushi1 antimicrobial peptide and derived molecules. Virulence2010;1:42-4. doi. 10.4161/viru.1.1.10229.
19. Leptihn S, Har JY, Chen J, Ho B, Wohland T, Ding JL. Single molecule resolution of the antimicrobial action of quantum dot labeled sushi peptide on live bacteria. BMC Biolo 2009;7:1-3. doi.10.1186/1741-7007-7-22 .
20. Li P, Sun M, Wohland T, Ho B, Ding JL. The molecular mechanism of interaction between sushi peptide and Pseudomonas endotoxin. Cell Mol Immunol2006;3:21-8.
21. Ding JL, Zhu Y, Ho B. High-performance affinity capture removal of bacterial pyrogen from solutions. J Chromatograph Biomed Sci Appl 2001;759:237-46. doi.10.1016/S0378-4347(01)00227-4.
22. Ding J, Ho B, Tan N, inventors. Recombinant proteins and peptides for endotoxin biosensors endotoxin removal and anti microbial and anti endotoxin. Therapeutics2003;3:213-8.
23. Zhang SK, Song JW, Gong F, Li SB, Chang HY, Xie HM, et al. Design of an αhelical antimicrobial peptide with improved cell-selective and potent anti biofilm activity. Sci Rep 2016;6:1-3. doi.10.1038/srep27394.
24. Lee M, Bang K, Kwon H, Cho S. Enhanced antibacterial activity of an attacin-coleoptericin hybrid protein fused with a helical linker. Mole Biol Rep 2013;40:3953-60. doi.10.1007/s11033-012-2472-4
25. Lorenzini DM, Silva JRPI, Fogaça AC, Bulet P, Daffre S. Acanthoscurrin a novel glycine rich antimicrobial peptide constitutively expressed in the hemocytes of the spider acanthoscurria gomesiana. Deve Comp Immunol2018 ;27:781-91. doi.10.1016/S0145-305X(03)00058-2.
26. Park CJ, Park CB, Hong SS, Lee HS, Lee SY, Kim SC. Characterization and cDNA cloning of two glycine and histidine-rich antimicrobial peptides from the roots of shepherd's purse Capsella bursa pastoris. Plant Mole Biol2000;44:187-97. doi:10.1023/a:1006431320677.
27. Sperstad SV, Haug T, Vasskog T, Stensvåg K. Hyastatin, a glycine-rich multi-domain antimicrobial peptide isolated from the spider crab (Hyas araneus) hemocytes. Molecular Immunology. 2009 Aug 1;46(13):2604-12. doi: [DOI:10.1016/j.molimm.2009.05.002.]
28. Ding JL, Ho B. Inventors assignee sushi peptides. 1 th ed. Multimer Publication. 2005;P.245-66.
29. Ding JL, Ho B, Inventors assignee sushi peptides. 3th ed. Multimer Publication. 2010;P.133-72.
30. Rao X, Hu J, Li S, Jin X, Zhang C, Cong Y, et al. Design and expression of peptide antibiotic hPAB-β as tandem multimers in Escherichia coli. Peptides 2005;26:721-9. doi. 10.1016/j.peptides.2004.12.016
ارسال پیام به نویسنده مسئول

ارسال نظر درباره این مقاله
نام کاربری یا پست الکترونیک شما:

CAPTCHA



XML   English Abstract   Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Baghbeheshti S, Hadadian S, Eidi A, Pishkar L, Rahimi H. Evaluation of the Effect of Less Negatively Charged Amino Acid Substitution in Synthetic Tetramer Peptide S3 Derived from Horseshoe Crab Ambocyte on its Antibacterial Properties. Journal of Ilam University of Medical Sciences 2021; 29 (4) :103-116
URL: http://sjimu.medilam.ac.ir/article-1-7050-fa.html

باغ بهشتی سکینه، حدادیان شاهین، عیدی اکرم، پیشکار لیلا، رحیمی حمزه. ارزیابی تأثیر جایگزینی اسید آمینه‌هایی با بار منفی کمتر در پپتید تترامر سنتتیک S3 مشتق از آمبوسیت خرچنگ نعل‌اسبی بر خاصیت ضد باکتریایی آن. مجله دانشگاه علوم پزشکی ایلام 1400; 29 (4) :116-103

URL: http://sjimu.medilam.ac.ir/article-1-7050-fa.html



بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.
دوره 29، شماره 4 - ( 8-1400 ) برگشت به فهرست نسخه ها
مجله دانشگاه علوم پزشکی ایلام Journal of Ilam University of Medical Sciences
Persian site map - English site map - Created in 0.16 seconds with 31 queries by YEKTAWEB 4541